ISBN: 9783540626039
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Der intrazelluläre Proteintransport bei Erkrankungen im Kindesalter by Klaus-Peter Zimmer Paperback | Indigo Chapters - neues Buch
ISBN: 9783540626039
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Bibliographische Daten des bestpassenden Buches
Detailangaben zum Buch - Der intrazelluläre Proteintransport bei Erkrankungen im Kindesalter Klaus-Peter Zimmer Author
EAN (ISBN-13): 9783540626039
ISBN (ISBN-10): 3540626034
Gebundene Ausgabe
Taschenbuch
Erscheinungsjahr: 1997
Herausgeber: Springer Berlin Heidelberg Core >1
Buch in der Datenbank seit 2012-12-06T18:30:20+01:00 (Vienna)
Detailseite zuletzt geändert am 2023-10-25T08:17:16+02:00 (Vienna)
ISBN/EAN: 3540626034
ISBN - alternative Schreibweisen:
3-540-62603-4, 978-3-540-62603-9
Alternative Schreibweisen und verwandte Suchbegriffe:
Autor des Buches: klaus peter, uwe zimmer
Titel des Buches: zimmer, erkrankungen, bei grade
Daten vom Verlag:
Autor/in: Klaus-Peter Zimmer
Titel: Der intrazelluläre Proteintransport bei Erkrankungen im Kindesalter
Verlag: Springer; Springer Berlin
126 Seiten
Erscheinungsjahr: 1997-05-30
Berlin; Heidelberg; DE
Gedruckt / Hergestellt in Deutschland.
Gewicht: 0,237 kg
Sprache: Deutsch
54,99 € (DE)
56,53 € (AT)
58,11 CHF (CH)
POD
XVIII, 126 S. 45 Abb.
BC; Molecular Medicine; Hardcover, Softcover / Medizin/Nichtklinische Fächer; Medizinische Forschung; Verstehen; Elektronenmikroskopie; Haemagglutinin; Kindesalter; Kryoultramikrotomie; Membranprotein; Membranproteine; Proteine; Thyreoglobulin; Zöliakie; Cell Biology; Pathology; Pediatrics; Biomedical Research; Cell Biology; Pathology; Pediatrics; Zellbiologie (Zytologie); Pathologie; Pädiatrie; EA
1 Bekannte intrazelluläre Transportprozesse.- 1.1 Biosynthetischer Transportweg.- 1.1.1 Klinische Bedeutung biosynthetischer Transportstörungen.- 1.1.1.1 Transportstörungen strukturell alterierter Proteine.- 1.1.1.2 Transportstörungen strukturell integrer Proteine.- 1.2 Endozytischer Transportweg.- 1.2.1 Klinische Bedeutung endozytischer Transportstörungen.- 2 Medizinische Perspektiven des intrazellulären Proteintransports.- 3 Methoden zur Untersuchung intrazellulärer Transportprozesse.- 3.1 Biochemische Methoden.- 3.1.1 „pulse-chase“-Experimente.- 3.1.2 Zellfraktionierung.- 3.2 Morphologische Methoden.- 3.2.1 Konventionelle Elektronenmikroskopie.- 3.2.2 Zytochemie.- 3.2.3 Immunfluoreszenz Immunfluoreszenzmikroskopie.- 3.3 Immunelektronenmikroskopie.- 3.3.1 „Preembedding“-Verfahren.- 3.3.2 „Postembedding“-Verfahren.- 3.4 Immunologische Marker.- 3.4.1 Primäre Antikörper.- 3.4.2 Elektronendichte Marker.- 3.5 Kryoultramikrotomie-Immunogold Methode.- 3.5.1 Vorteile der Kryoultramikrotomie-Immunogold Methode.- 3.5.2 Nachteile der Kryoultramikrotomie-Immunogold Methode.- 3.5.3 Präparation ultradünner Gefrierschnitte.- 3.5.4 Immunogold-Beschichtung von ultradünnen Gefrierschnitten.- 3.5.5 Quantifizierung der Immunogold-Markierung.- 3.5.6 Das Zusammenspiel von Immunzytochemie und Biochemie.- 4 Physiologische intrazelluläre Transportprozesse.- 4.1 Transport lysosomaler Membranproteine zu Lysosomen.- 4.1.1 Die lysosomalen Membranproteine lgp 110 und 120.- 4.1.2 Subzelluläre Bindungsstellen der Antikörper gegen lgp 110 und 120.- 4.1.3 Transport der lysosomalen Membranproteine vom Golgi-Apparat direkt zu den Lysosomen.- 4.1.4 Beteiligung lysosomaler Membranproteine bei Erkrankungen.- 4.2 Trimerisierung von Haemagglutinin.- 4.2.1 Eigenschaften von Haemagglutinin.- 4.2.2 Probleme bei der Lokalisierung von Haemagglutinin-Trimeren.- 4.2.3 Haemagglutinin-Trimere im endoplasmatischen Retikulum.- 4.2.4 Krankheiten mit konformationsabhängigem Transportdefekt.- 4.3 Separation von Thyreoglobulin (TG) und thyreoidaler Peroxidase (TPO) im endoplasmatischen Retikulum.- 4.3.1 Eigenschaften von Thyreoglobulin (TG) und thyreoidaler Peroxidase (TPO).- 4.3.2 Ultrastrukturelle Verteilung von Thyreoglobulin und thyreoidaler Peroxidase.- 4.3.3 Quantifizierung der Konzentration von Thyreoglobulin und thyresidaler Peroxidase.- 4.3.4 Trägt die Separation von Thyreoglobulin und thyreoidaler Peroxidase zur Vermeidung der Jodierung von Thyreoglobulin im endoplasmatischen Retikulum bei?.- 4.3.5 Klinische Bedeutung der Lokalisierung von Thyreoglobulin und thyreoidaler Peroxidase.- 5 Krankheiten mit Veränderungen im intrazellulären Proteintransport.- 5.1 Co-Lokalisierung von Gliadin und MHC Proteinen der Klasse II in Lysosomen von Enterozyten bei der Zöliakie.- 5.1.1 Oligosymptomatische Formen der Zöliakie.- 5.1.2 Probleme in der Diagnostik der Zöliake.- 5.1.3 Bekannte pathogenetische Konzepte der Zöliakie.- 5.1.4 Experimentelles Konzept und Fragestellungen zur Antigenpräsentierung von Gliadin.- 5.1.5 Endozytose von Gliadin durch Enterozyten.- 5.1.6 Gliadin in späten Endosomen von Enterozyten bei Zöliakie-Patienten.- 5.1.7 MHC Proteine der Klasse II in Enterozyten von Zöliakie-Patienten.- 5.1.8 Gliadin und MHC Proteine der Klasse II in Endosomen von Enterozyten bei unbehandelten Zöliakie-Patienten.- 5.1.9 Wird Gliadin mit Hilfe von IgA transloziert?.- 5.1.10 In vivo Assoziation von Gliadin und MHC Proteinen der Klasse II in Enterozyten von unbehandelten Zöliakie-Patienten.- 5.2 Mitochondrialer Importmechanismus beim Ornithin-Transcarbamylase-Mangel.- 5.2.1 Ornithin-Transcarbamylase-Mangel.- 5.2.2 Fallbericht eines Patienten mit Ornithin-Transcarbamylase-Mangel.- 5.2.3 Fragestellungen zum Ornithin-Transcarbamylase-Mangel.- 5.2.4 Lokalisierung der Ornithin-Transcarbamylase in Hepatozyten.- 5.2.5 Elektronendichte Körper enthalten die II. Untereinheit der Cytochrom c Oxidase (COX II) und DNA.- 5.2.6 Mitochondriale Konzentration von OTC, CPS I und der ß-Untereinheit der F1ATPase.- 5.2.7 Mitochondrienvolumen der Hepatozyten.- 5.2.8 Zelluläre Kompensationsmechanismen bei verminderter OTC-Enzymaktivität.- 5.3 Postnatale Zunahme der mitochondrialen Menge an Carbamylphosphat Synthetase I-CPS I-Mangel bei zwei Kinderkonsanguinen Eltern.- 5.3.1 Western-Blot-Analyse der Leberproben.- 5.3.2 Immunzytochemische Lokalisierung von CPS I im Lebergewebe der beiden Patienten.- 5.3.3 Morphometrische Untersuchung der Hepatozyten bei zwei Kontroll-Patienten und den beiden Patienten mit CPS I-Mangel.- 5.3.4 Zellbiologische Prozesse zur Steigerung der mitochondrialen Menge an mutierter CPS I.- 5.4 Der intrazelluläre Transport lysosomaler Proteine beim Morbus Gaucher.- 5.4.1 Transportdefekt der Glukocerebrosidase mit der G202R Mutation beim Verlassen des endoplasmatischen Retikulums.- 5.4.2 Immunzytochemischer Nachweis von Saposin C, Cathepsin D und LAMP-1 und LAMP-2 in den Ablagerungsprodukten des Morbus Gaucher.- 5.4.3 Transport der lysosomalen Membranproteine via Zelloberfläche beim Morbus Gaucher.- 6 Schlußfolgerungen.Weitere, andere Bücher, die diesem Buch sehr ähnlich sein könnten:
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